Aminoácidos, Proteínas e Enzimas

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AMINOÁCIDOS

– São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS.

– São ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos de aminoácidos contém também átomos de enxofre e fósforo que aparecem, portanto, na composição das proteínas.

Classificação dos Aminoácidos:

Essenciais: são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais;

Não essenciais: são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. São de 10 a 20AAs encontrados em suas proteínas.

Deficiências nos aminoácidos

Se houver deficiências de aminoácidos, o organismo não desempenhará adequadamente suas diversas funções. A deficiência de aminoácidos pode resultar, em particular, em subnutrição e pele ressecada.

Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários para a sobrevivência dos seres humanos.

PROTEÍNAS

– Macromoléculas constituídas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas;

-Lipídeos e carboidratos são relacionados a produção e armazenamento de energia, já as proteínas são importantes na constituição e renovação de estruturas biológicas. São assim, os componentes fundamentais da constituição dos seres vivos. É  a estrutura que se renova continuamente (1 a 2% ao dia)

Ligações Peptídicas

O ácido carboxílico de um grupo amina se liga ao radical amina do outro aminoácido, formando dipeptidios, tripeptidios e polipeptidios, e quando o peso molecular atinge 10000 passam a se chamar proteínas.

Funções biológicas:

– Estrutura da célula;

-Hormônios;

– Receptores de proteínas e hormônios;

-Transporte de metabólitos e íons;

– Atividade enzimática;

– Imunidade;

ENZIMAS

– Enzimas são proteínas complexas (heteroproteínas ou proteínas derivadas) que atuam como catalisadores de alta especificidade nos processos biológicos;

– Em muitos casos, as enzimas atuam no interior das células, chamadas intracelulares ou endoenzimas. Em outros casos, atuam fora da célula em que são produzidas, recebendo o nome de enzimas extracelulares ou exoenzimas.

Inibidores Enzimáticos

– Inibidores irreversíveis: se combinam às moléculas da enzima, destruindo-as parcialmente;

– Inibidores reversíveis: a inibição está relacionada com um equilíbrio entre enzima-inibidor.

Podem ser competitivos e não competitivos.

– Inibição competitiva: o inibidor e o substrato tem estruturas semelhantes e competem entre si pelo centro ativo da enzima;

-Inibição não competitiva: o inibidor se combina reversivelmente com molécula da enzima num outro ponto da sua estrutura, que não seja o seu centro ativo. Funcionará como se a presença do inibidor representasse uma diminuição da concentração da enzima;

Inibição alostérica: enzimas alostéricas tem dois centros ativos: um para o substrato a ser transformado e outro para um inibidor que regule sua atividade.

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